filament

filament m

SARRERA DESBERDINA:

Filament d'actine

Un filament d'actine, ou microfilament, est un homopolymère d'actine, protéine de 42 kDa (Unité de masse atomique). C'est un constituant essentiel du cytosquelette des cellules eucaryotes, ainsi que des fibres musculaires. L'actine représente ainsi environ 10 % du total des protéines d'une cellule animale typique, la moitié étant assemblée en filaments d'actine alors que l'autre moitié est libre dans le cytosol sous forme de monomères d'actine. L'actine sous forme de filaments est parfois appelée actine F (Fibrillaire), tandis que la forme monomérique est appelée actine G (Globulaire).
Un filament d'actine est issu de la polymérisation de plusieurs unités d'actine globulaire avec une rotation de 167° et interagissant via leur grosse sous unité(les petites sous-unités pointant vers l'extérieur du filament donnent l'impression de deux filaments entourés l'un autour de l'autre). Un filament a un diamètre d'environ 7 nm, et une longueur de persistance d'environ 17 μm, soit l'ordre de grandeur du diamètre des cellules.
Chaque filament est polarisé car toutes les molécules d'actine globulaire « pointent » dans la même direction, vers une extrémité appelée (-), l'autre extrémité étant nommée (+). À cette polarité structurelle s'ajoute une polarité de polymérisation. (Voir plus bas).
L'actine G globulaire se polymérise en actine F (filament d'actine).
La polymérisation s'amorce par une phase de nucléation, où sont formés majoritairement des trimères. Les monomères s'assemblent ensuite suivant une double hélice, qui n'a donc pas de centre de symétrie. À l'une des extrémités, notée (+) ou extrémité barbue ou encore en brosse, les constantes cinétiques sont en ordre de grandeur 10 fois supérieures à celles de l'autre extrémité, notée (-) ou extrémité pointue. En outre, les monomères associés à l'ATP (ATP-actine), présents en majorité dans les cellules vivantes, ont plus tendance à polymériser que ceux associés à l'ADP (ADP-actine).
L'actine associée à un filament a tendance à hydrolyser son ATP. Cette propriété est, avec la polarité du filament, à l'origine du phénomène dit de « tapis roulant » (anglais : treadmilling). En effet, l'extrémité (+) va avoir tendance à capter en très grande majorité de l'ATP-actine, favorisant par conséquent la polymérisation à cette extrémité. En revanche, l'extrémité (-) étant moins active, l'actine du filament qui en est proche a passé plus de temps sous forme filamentaire, et est majoritairement sous forme d'ADP-actine. Par conséquent, à l'extrémité (-) l'équilibre est déplacé vers la dépolymérisation.
Ces deux déplacements d'équilibre concomitants font que la chaîne croît en permanence du côté (+) et décroît du côté (-). Si on maintient un monomère central fixe, l'ensemble de la chaîne semble donc se déplacer. L'apport d'énergie nécessaire pour maintenir cet état hors équilibre se fait dans le milieu liquide environnant, où l'ADP-actine est régénérée en ATP-actine. Le terme « tapis roulant » suggère que les monomères quittant l'extrémité (-) reviennent se fixer à l'extrémité (+) après un passage en solution. Cependant, aucune masse n'est transportée macroscopiquement. Ce processus permet la réalisation d'un moteur moléculaire qui permet à certaines cellules de se déplacer au moyen d'un lamellipode. Il est aussi à l'origine du mouvement de la bactérie Listeria. Cependant, plusieurs autres protéines sont nécessaires et l'actine seule ne peut pas convertir l'énergie chimique d'hydrolyse de l'ATP en travail.
Les protéines associées à l'actine (en anglais, Actin associated proteins, ou AAP) sont la clef du contrôle par la cellule de son stock d'actine. Elles permettent de réguler la polymérisation et d'organiser spatialement les filaments. Elles sont à leur tour contrôlées par des protéines régulatrices qui s'insèrent dans le réseau complexe interagissant avec toute la cellule.
Ce sont ces protéines qui permettent d'initier la polymérisation. Il en existe plusieurs types, ayant des modes d'action différents.
Ces protéines servent à réguler la quantité d'actine G présente dans le cytoplasme.
Elles se lient à l'extrémité barbée d'un filament d'actine pour empêcher la dépolymérisation (ajout d'actine G), et donc pour arrêter la croissance du filament. Elles peuvent également se lier à l'extrémité pointue pour arrêter la dépolymérisation ou permettre la formation d'un nucléus (initiation de la polymérisation).
Ces protéines permettent de cliver les filaments d'actine :
.
Les filaments d'actine s'organisent de façons très diverses suivant leurs fonctions biologiques. Voici quelques exemples de structures observées et leurs principales propriétés : faisceaux, câbles de tension, réseaux, comètes.
Certaines toxines naturelles ont des effets sur les microfilaments d'actine.